PDBjの今月の分子を眺めて興味が湧いたもののメモ

tRNA

下の図は、PDBエントリー 4tna のフェニルアラニン運搬RNAの構造で、３つの塩基の相互作用を示している。シトシンとグアニンは、DNAでも見られる典型的な塩基対を形成するが、２つ目のグアニンはメチル基（右端中央の灰色の球）が付加されており、通常見られない相互作用を塩基対と形成する。

FMO案件

シャペロン

シャペロンも改めて考えてみるとよくわからん。フォールディングしやすく空間を与えるのか、熱変性しにくくする空間を与えるのか？HSPの名前の由来であれば後者の気もするけど。

多くのシャペロンタンパク質は「熱ショックタンパク質」（heat shock protein）と呼ばれ、HSP-60のように名付けられている。こう呼ばれるのは細胞が熱にさらされた時大量に作られるからである。一般的に熱はタンパク質を不安定化させ、誤った折りたたみをより起きやすくしてしまう。だから本当に熱くなった時、細胞はこれらシャペロンの追加支援を必要とするのである。

Gタンパク質

G蛋白質をあまり丁寧にみたことはなかった。

βサブユニットを見ることにも時間を費やして欲しい。ペプチド鎖を主鎖表現やリボン表現で表示すると、鎖がきれいなプロペラ型の構造をとっているのが分かるだろう

主要組織適合性複合体（Major Histocompatibility Complex）

FMOかけよ

MHCタンパク質は、黄色い星印で示したチロシン（tyrosine）の各末端でペプチドをつかんでいる。２つの構造でこの３つの位置が似ていることに注目して欲しい。ペプチドはこの場所でMHCにつながれているが、他のアミノ酸は外側に伸びてタンパク質から外れている。

オーキシンとTIR1ユビキチンリガーゼ

正しくないフォールディングってのは物性的にわかりやすい駄目な指標があるってことかな？免疫系の抗原提示みたいなことが蛋白質レベルで行われているってことかな?

オーキシンがユビキチンに結合した構造によって別の驚くべきことが分かった。オーキシンは、Aux/IAAタンパク質がリガーゼに結合するのを促してそれらの破壊を導くが、タンパク質の形を変えることでこの仕事を行っている訳ではない。そうではなく、２つの分子の間に架橋する分子のりとして働くのである。オーキシンはユビキチンリガーゼの深い窪みの中に結合して穴を埋め、Aux/IAAタンパク質に完全に合致した表面を作り出す。

低酸素誘導因子

虚血も興味がある。

酸素が不足した細胞は、多くの赤血球を生み出しより多くの血管をつくるよう身体に伝える信号を送り出す。また、代謝のしくみを変えて、あまり多くの酸素を必要としないエネルギー代謝経路を使うようにする。

スプライソソーム

わからん